Ақуыз молекуласы деңгейдегі құрылымдық ұйымдастыру: белок, орта құрылымы

полипептидтік тізбектің белок және proteids құрылымын негізі, және ақуыз молекуласы бір, екі немесе одан да көп схемалардың тұруы мүмкін. Дегенмен, Биополимерлер, физикалық, биологиялық және химиялық қасиеттері, сонымен қатар ақуыз молекулаларының ұйымның басқа деңгейдегі арқылы «мағынасыз» болуы мүмкін жалпы химиялық құрылымын ғана емес, туындаған.

белок негізгі құрылымы сандық және сапалық амин қышқылы құрамы анықталады. Пептидті облигациялар бастапқы құрылымын негізі болып табылады. Алғаш рет бұл гипотеза 1888 А Я. Данилевский ұсынылған, кейінірек оның күдік E. Фишер жүзеге асырылады синтез пептидов расталды. егжей-тегжейлі ақуыз молекулаларының құрылымы А Я. Danilevskim және Е. Фишерді зерттелген. Бұл теория бойынша, ақуыз молекулалары пептидтік облигациялар арқылы қосылған амин қышқылы қалдықтарын үлкен санынан тұрады. ақуыз молекуласы бір немесе бірнеше полипептидтік тізбектері болуы мүмкін.

сынақ химиялық агенттер мен протеолитических ферменттер үшін пайдаланылатын белок кезде бастапқы құрылымдар. Осылайша, EdMaN әдісін қолдана отырып терминал амин қышқылдары анықтау үшін өте ыңғайлы болып табылады.

Белоктың екінші реттік құрылымы ақуыз молекуласының кеңістік конфигурациясын көрсетеді. альфа-спираль, бета-спираль, коллаген спиральды: мынадай орта құрылымы түрлері бар. Ғалымдар пептидтердің альфа-спираль құрылымының ең тән деп тапты.

Белоктың екінші реттік құрылымы арқылы тұрақтанды сутегі облигацияларды. Соңғы арасында туындауы сутегі атомдарының бір пептидной, және оның амин қышқылдары төртінші бірі карбонил оттегі атомы бар электроотрицательных азот атомы үшін кеден, және олар спираль бойымен бағытталған. Энергия есептеулер осы амин қышқылдарының полимерлеу туған ақуыздар осы болып табылады неғұрлым тиімді оң альфа-спираль, екенін көрсетеді.

бета-парағы құрылымы: ақуыз орта құрылымы

бета-қатпарларында полипептидтік тізбектер толығымен ұзартылады. Бета-қатпарлар екі пептидті облигациялардың өзара іс-қимыл арқылы қалыптасады. Бұл құрылым тән фиброзды ақуыздар (және т.б. кератин, fibroin). одан әрі дисульфидные Межцепного тұрақтанады полипептидтік тізбектің параллель келісім сипатталады Атап айтқанда, бета-кератин. полипептидтік тізбектер көрші жібек fibroin анти болып табылады.

Белоктың орта құрылымы: коллаген Helix

қалыптастыру сырықты нысанын бар үш spiralized tropocollagen тізбектерінің, тұрады. тізбекті бұралуын Spiralized және superhelix қалыптастыру. Helix амин амин қышқылы бір тізбегінде қалдықты және басқа тізбегі амин қышқылының қалдық карбонил тобының оттегі жатқан пептидтің сутегі арасындағы сутегі байланыстары тұрақтанды. Ұсынылған коллаген құрылымы жоғары беріктігі мен серпімділік береді.

Ақуыздың үшінші реттік құрылымы

ана мемлекетте ең ақуыздар өте жинақы пішіні анықталады құрылымы, мөлшері және амин қышқылы радикалдардың полярлық және амин қышқылы тізбегі болып табылады.

Осы күштердің әсерінен туған ақуыз нақтылануға қалыптастыру айтарлықтай әсер, немесе үшіншілік құрылымдар гидрофобты және иондық өзара, сутегі облигациялар және т.б. бар .. ақуыз молекуласының және оның тұрақтандыру термодинамика орынды конформаа қол жеткізіледі.

төрттік құрылымы

молекуласының құрылымын Мұндай бір молекуласы кешенінің бірнеше суббірліктерден бірлестігінің нәтижесі болып табылады. әрбір бөлімшедегі құрамы, бастауыш, орта және жоғары құрылымдар кіреді.